Белки

Скачать работу - Белки

Расщепление в желудке (кислая среда). Всасывание в тонком кишечнике.

На нужды организма: CO 2 , Н 2 О, NH 3 -выведение. (аминокислоты выстраиваются в различные последовательности). Жиры Углеводы. белки ( алиментарная дистрофия – необратимая) Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции. 1. Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой.

Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка. У прокариотов этот участок называется опероном . 2. В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы – промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству.

Присоединяется к просмотру и начинается синтез иРНК . Дойдя до конца оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов ), который означает конец считывания.

Стадии процесса: 1. Связывание РНК полимеразы с промотором . 2. Инициация – начало синтеза. 3. Элонгация – рост цепочки РНК. V =50 нуклеотидов /секунда. 4. Терминация – завершение синтеза.

Трансляция – происходит в ядре на рибосомах . Этапы: 1. Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам . Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов , компланарных нуклеотидам кодона в иРНК , - антикодон . Фермент определяет антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту. 2. На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от тРНК . 3. Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом . Строение белков. Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – С О - N Н - · Дипепетиды · Полипептиды . Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (- NH 2 ). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (- CHNH 2 – COOH ), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют: · Простые белки – состоящие из одних аминокислот.

Например, растительные белки – проламины , белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины. · Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды , углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH 2 – CH 2 – COOH . Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH 3 – CHNH 2 – COOH H – O - - CH 2 – CHNH 2 – COOH Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом.

Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной . Типы структур: · Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 10 1300 длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс. · Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу. · Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок.

Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -). · Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

История вопроса. В настоящее время строение и функции большинства белков известны.

История изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им ' клековиной '. В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-Sхимических группировок. В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка. В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка. В 1953 г.

Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот.

Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом и для большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение). Перспективы. У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет.

Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи. А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания.

Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти. В природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей. Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни.

Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины. Биологическое значение. Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме. Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.

Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механо - химические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белков является их использование в качестве материала для построения важных составных частей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д. Белки являются необходимой составной частью продуктов питания.

Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.

оценка жилой недвижимости в Смоленске
оценка стоимости дачи в Курске
оценка стоимости зданий в Твери